sh.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • harvard-anglia-ruskin-university
  • apa-old-doi-prefix.csl
  • sodertorns-hogskola-harvard.csl
  • sodertorns-hogskola-oxford.csl
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
WD40 Domain Divergence Is Important for Functional Differences between he Fission Yeast Tup11 and Tup12 Co-Repressor Proteins
Södertörns högskola, Institutionen för livsvetenskaper, Molekylärbiologi.
Södertörns högskola, Institutionen för livsvetenskaper, Kemi.ORCID-id: 0000-0002-3049-967X
Södertörns högskola, Institutionen för livsvetenskaper, Molekylärbiologi.
Södertörns högskola, Institutionen för livsvetenskaper, Molekylärbiologi.ORCID-id: 0000-0003-1029-9969
2010 (Engelska)Ingår i: PLOS ONE, E-ISSN 1932-6203, Vol. 5, nr 6, artikel-id e11009Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

We have previously demonstrated that subsets of Ssn6/Tup target genes ave distinct requirements for the Schizosaccharomyces pombe homologs of he Tup1/Groucho/TLE co-repressor proteins, Tup11 and Tup12. The very igh level of divergence in the histone interacting repression domains f the two proteins suggested that determinants distinguishing Tup11 and up12 might be located in this domain. Here we have combined hylogenetic and structural analysis as well as phenotypic haracterization, under stress conditions that specifically require up12, to identify and characterize the domains involved in up12-specific action. The results indicate that divergence in the epression domain is not generally relevant for Tup12-specific function. nstead, we show that the more highly conserved C-terminal WD40 repeat omain of Tup12 is important for Tup12-specific function. Surface amino cid residues specific for the WD40 repeat domain of Tup12 proteins in ifferent fission yeasts are clustered in blade 3 of the propeller-like tructure that is characteristic of WD40 repeat domains. The Tup11 and up12 proteins in fission yeasts thus provide an excellent model system or studying the functional divergence of WD40 repeat domains.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2010. Vol. 5, nr 6, artikel-id e11009
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:sh:diva-13706DOI: 10.1371/journal.pone.0011009ISI: 000278494900021Scopus ID: 2-s2.0-77955193861OAI: oai:DiVA.org:sh-13706DiVA, id: diva2:462053
Tillgänglig från: 2011-12-06 Skapad: 2011-12-06 Senast uppdaterad: 2021-06-14Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextScopus

Person

Ferreira, Monica E.Berndt, Kurt D.Nilsson, JohanWright, Anthony P. H.

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Ferreira, Monica E.Berndt, Kurt D.Nilsson, JohanWright, Anthony P. H.
Av organisationen
MolekylärbiologiKemi
I samma tidskrift
PLOS ONE
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 250 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • harvard-anglia-ruskin-university
  • apa-old-doi-prefix.csl
  • sodertorns-hogskola-harvard.csl
  • sodertorns-hogskola-oxford.csl
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf